Maszyny molekularne, część 2Czas czytania: 18 min

Casey Luskin

2025-05-16
Maszyny molekularne, część 2<span class="wtr-time-wrap after-title">Czas czytania: <span class="wtr-time-number">18</span> min </span>

II. INNE MASZYNY MOLEKULARNE

 

  1. SPLICEOSOM

Spliceosom usuwa introny z transkryptów RNA przed zajściem translacji. W artykule opublikowanym na łamach czasopisma „Cell” stwierdzono: „Aby zapewnić zarówno trafne rozpoznawanie reaktywnych miejsc splicingu w pre-mRNA, jak i elastyczność wyboru miejsc splicingu w trakcie procesu splicingu alternatywnego, spliceosom ma wyjątkową dynamikę kompozycyjną i strukturalną, która jest wykorzystywana podczas zależnego od substratów montażu kompleksu, aktywacji katalitycznej i przemodelowania miejsc aktywnych”1. W opublikowanym w 2009 roku na łamach czasopisma „Proceedings of the National Academy of Sciences” artykule zauważono, że „spliceosom to duży zespół 5 RNA i licznych białek”2. W innym artykule wskazano, że na spliceosom składa się „300 różnych białek i pięć RNA, w związku z czym jest on jedną z najbardziej złożonych maszyn makromolekularnych, jakie znamy”3.

 

  1. SYNTAZA ATP F0F1

Według cytobiologa i twórcy modeli maszyn molekularnych Davida Goodsella „syntaza ATP jest jednym z cudów świata molekularnego”4. Ta utworzona z białek maszyna molekularna składa się w istocie z dwóch różnych silników obrotowych połączonych ze sobą statorem: gdy silnik F0 jest zasilany protonami, wprawia on w ruch silnik F1. Ta energia kinetyczna jest wykorzystywana jako generator do syntetyzowania adenozyno-5’-trifosforanu (ATP), czyli podstawowej cząsteczki energetycznej w komórkach”5.

 

  1. BAKTERIORODOPSYNA

Bakteriorodopsyna „to kompaktowa maszyna molekularna”6 wykorzystująca energię słoneczną do pompowania protonów przez błonę. Jest osadzona w błonie komórkowej i składa się z siedmiu struktur helikalnych. Zawiera też retinal, czyli cząsteczkę, która zmienia kształt po zaabsorbowaniu światła. Fotony wyłapywane przez retinal są wypychane przez siedem helis na zewnątrz błony7. Gdy protony przepływają z powrotem przez błonę, produkowany jest ATP.

 

  1. MIOZYNA

Miozyna to silnik molekularny poruszający się po „torach” – tym przypadku są to filamenty aktynowe – i tworzący podstawę dla ruchu mięśni lub transportu materiałów w komórce8. Mięśnie wykorzystują takie maszyny molekularne, jak miozyna, do „przekształcania energii chemicznej w energię mechaniczną w trakcie skurczów mięśni”9. W istocie ruch mięśni wymaga „łącznego działania bilionów silników miozynowych”10.

 

  1. SILNIK KINEZYNOWY

Kinezyna, podobnie do miozyny, jest maszyną białkową, która wiąże się z różnymi materiałami i transportuje je na zasadzie „mozolnego przeczołgiwania się przez mikrotubule” w komórce11. Kinezyny są dostatecznie silne, by przeciągać duże organelle komórkowe i pęcherzyki przez komórkę albo pomagać w montażu wrzecion bipolarnych bądź w depolimeryzacji mikrotubul12.

 

  1. KOMPLEKSY TIM/TOM

Kompleksy Tim albo Tom są maszynami selektywnie pompującymi białka i importującymi białka przez wewnętrzne (Tim) i zewnętrzne (Tom) błony mitochondrialne do wewnętrznej macierzy mitochondrialnej13.

 

  1. POMPA WAPNIOWA

Pompa wapniowa to „niezwykła maszyna z różnymi ruchomymi częściami”14, która przenosi jony wapnia przez błonę komórkową. Podczas procesu pompowania ta maszyna wykorzystuje cykl składający się z czterech etapów.

 

  1. OKSYDAZA CYTOCHROMU C

Oksydaza cytochromu c zasługuje na miano maszyny molekularnej, „ponieważ wolna energia z reakcji redoks jest transdukowana do protonowego gradientu elektrochemicznego”15. Funkcją tego enzymu jest staranne kontrolowanie ostatnich etapów utleniania jedzenia poprzez łączenie elektronów z tlenem i wodorem oraz tworzenie w ten sposób wody i uwalnianie energii. W celu ułatwienia tego procesu enzym ten wykorzystuje atomy miedzi i żelaza16.

 

  1. PROTEASOM

Proteasom to duża maszyna molekularna, której części muszą być starannie montowane w określonym porządku. Na przykład proteasom 26S ma 33 różne podjednostki, które umożliwiają mu pełnienie funkcji degradowania i niszczenia białek niewłaściwie sfałdowanych w komórce albo oznaczonych do zniszczenia17. W jednym z artykułów zasugerowano, że pewien konkretny eukariotyczny proteasom „jest kluczowym kompleksem zależnej od energii maszynerii degradacji białek, która jest równie złożona, jak maszyneria syntezy białek”18.

 

  1. KOHEZYNA

Kohezyna to maszyna molekularna, „składający się z wielu podjednostek kompleks białkowy”19, „makromolekularny kompleks, który łączy chromatydy siostrzane ze sobą nawzajem na płytce metafazowej podczas mitozy”20.

 

  1. KONDENSYNA

Kondensyna to maszyna molekularna, która pomaga kondensować i upakowywać chromosomy w celu przeprowadzenia replikacji komórki. Jest to kompleks składający się z pięciu podjednostek i „stanowi kluczową maszynę molekularną w procesie kondensacji chromosomów”21.

 

  1. CLPX

ClpX to maszyna molekularna wykorzystująca ATP do rozfałdowywania białek i transportowania niesfałdowanych białek do innego kompleksu w komórce, mianowicie do kompleksu ClpP22.

 

  1. SYNAPSA IMMUNOLOGICZNA

Synapsa immunologiczna to maszyna molekularna służąca jako powierzchnia międzyfazowa do aktywowania limfocytów T. Gdy synapsa immunologiczna w pełni się uformuje, limfocyty T są aktywowane i namnażają się, uruchamiając kluczową część odpowiedzi immunologicznej23.

 

  1. GLIDEOSOM

Glideosom to „kompleks makromolekularny” i „skomplikowana maszyna”24, której funkcją jest umożliwianie pierwotniakom ruchu ślizgowego na różnych podłożach.

 

  1. KEX2

Kex2 to maszyna molekularna, która ułatwia fuzję komórek w trakcie procesu rozmnażania się drożdży. Działa prawdopodobnie poprzez degradowanie ścian komórkowych25.

 

  1. HSP70

Hsp70 to jedna z wielu maszyn molekularnych pełniących funkcję białek opiekuńczych, które nie tylko pomagają innym białkom uzyskać właściwą funkcjonalną konformację (czyli właściwe sfałdowanie), ale wspomagają też ich transport do właściwej lokalizacji w komórce26.

 

  1. HSP60

Hsp60 to kolejna maszyna opiekuńcza – jej funkcją jest zapewnianie „zamkniętego środowiska dla fałdowania białek w pełni chroniącego białka w trakcie procesu ich fałdowania”27. Składa się z licznych białek formujących strukturę w kształcie beczki, która zakończona jest czapeczką28. Gdy wewnątrz znajdzie się niesfałdowane białko, to może się ono prawidłowo sfałdować.

 

  1. KINAZA BIAŁKOWA C

Kinaza białkowa C to maszyna molekularna, która jest aktywowana przez pewne sygnały wapniowe i diacyloglicerolowe w komórce. Działa więc jako interpretator sygnałów elektrycznych. W artykule opublikowanym na łamach czasopisma „Cell” stwierdzono: „Ten mechanizm dekodujący może wyjaśnić, jak izoformy cPKC mogą selektywnie kontrolować różne procesy komórkowe, wykorzystując selektywne wzorce sygnałów wapniowych i diacyloglicerolowych”29.

 

  1. TRANSLOKON SECYEG

Kompleks SecYEG jest niezbędny do działania „maszynerii translokacyjnej”30, która transportuje cząsteczki przez błony w komórce.

 

  1. HEMOGLOBINA

Twórca modeli maszyn molekularnych David Goodsell zauważa, że „Hemoglobina jest niezwykłą maszyną molekularną, która wykorzystuje ruch i małe zmiany strukturalne do regulacji swojego działania”31. Hemoglobina wykorzystuje zawarte w jej strukturze białkowej żelazo do przenoszenia tlenu z płuc do reszty ciała za pośrednictwem krwi.

 

  1. SILNIK PAKUJĄCY T4 DNA

T4 DNA to jeden z różnych silników pakujących, które są „potężnymi silnikami molekularnymi”32 umieszczającymi genomy wirusowe w kapsułach nazywanych prokapsydami. Kiedy proces pakowania genomu wirusowego zostanie ukończony, „silnik pakujący DNA zostaje uwolniony i przyłączany jest oddzielnie tworzony ogon, dzięki czemu produkowana jest dojrzała cząstka zakaźnego wirusa”33.

 

  1. SMC5/SMC6

Smc5/Smc6 to złożona maszyna biorąca udział w procesie utrzymywania struktury chromosomów w odniesieniu do kohezyn i kondensyn34. Jej działanie prowadzi do usunięcia kohezyny z uszkodzonych chromosomów przed rozdzieleniem chromosomów35, a może też wspomagać naprawę i rozplątywanie DNA36.

 

  1. DYNEINA CYTOPLAZMATYCZNA

Dyneina cytoplazmatyczna to maszyna biorąca udział w transporcie materiałów i ruchu komórkowym, która funkcjonuje jak silnik wywołujący „silne pociągnięcie”37. W szczególności transportuje ona jądra komórkowe u grzybów i neurony w mózgach ssaków38.

 

  1. WRZECIONO PODZIAŁOWE

Wrzeciono podziałowe to bardzo dynamiczna, samoskładająca się, złożona maszyna molekularna utworzona z tubulin, silników i innych cząsteczek, które gromadzą się wokół chromosomów i rozdzielają je do komórek potomnych w trakcie mitozy39.

 

  1. POLIMERAZA DNA

Polimeraza DNA to złożona z wielu białek maszyna, która tworzy komplementarną nić DNA na podstawie nici matrycowej40. Polimeraza DNA jest nie tylko „kluczowym składnikiem maszynerii replikacji DNA”41, lecz również „odgrywa kluczową rolę w procesach życiowych”42, ponieważ jest odpowiedzialna za kopiowanie DNA z pokolenia na pokolenie. Podczas procesu polimeryzacji pozostaje przyłączona do DNA za pomocą utworzonego z białek ślizgającego się zacisku43. Polimeraza DNA działa w sposób niezwykle wierny, popełniając mniej niż jeden błąd na miliard zasad azotowych – ma ona przy tym zdolność do sprawdzania i naprawiania błędów44.

 

  1. POLIMERAZA RNA

Podobnie jak w przypadku polimerazy DNA, funkcją polimerazy RNA jest tworzenie nici RNA informacyjnego na podstawie nici matrycowej DNA. Określana jest mianem „ogromnej fabryki z licznymi ruchomymi częściami”45 i stanowi „maszynę działającą kierunkowo, czyli w gruncie rzeczy silnik molekularny”, „funkcjonuje jako dynamiczny, fluktuujący silnik molekularny zdolny do generowania siły i momentu obrotowego”46.

 

  1. KINETOCHOR

Kinetochor to „białkowa struktura, która tworzy się na chromatynie centromerowej i łączy centromer z mikrotubulami wrzeciona podziałowego”47. Nazywany jest „makromolekularną maszyną białkową”48 i składa się z ponad 80 składników białkowych49. Pomaga rozdzielać chromosomy w trakcie podziału komórkowego.

 

  1. KOMPLEKS MRX

Kompleks MRX tworzy maszynerię mierzącą długość i sprawdzającą integralność telomerów, czyli struktur chroniących końce eukariotycznych chromosomów. Właściwe zmierzenie długości telomeru jest niezbędne do zagwarantowania należytej długości trwania komórki i stabilności genomu50. Drożdże wykorzystują kompleks MRX za pomocą „mechanizmu »zliczającego białka«, którego działanie polega na tym, że wyższa liczba białek związanych przez dłuższe powtórzenia telomerowe ostatecznie prowadzi do wstrzymania aktywności telomerazy w tym konkretnym telomerze”51.

 

  1. APOPTOSOM / KASPAZA

Chociaż wiele maszyn molekularnych utrzymuje komórkę przy życiu, to istnieją też maszyny zaprogramowane do powodowania śmierci komórki, czyli apoptozy. Do śmierci komórki musi dojść w starannie dobranym momencie, tak aby komórki umierały wtedy, gdy muszą zostać zastąpione. Według Davida Goodsella „W procesie apoptozy rolę katów odgrywają kaspazy”, które niszczą specyficzne białka we właściwej kolejności, tak aby „komórka ulegała rozkładowi w uporządkowany sposób”52. Kaspazy mogą stanowić część „maszyny śmierci” nazywanej apoptosomem53, czyli maszyny molekularnej, która otrzymuje sygnały wskazujące na stres komórkowy i inicjuje proces śmierci komórki, wliczając w to aktywność kaspaz.

 

  1. SYSTEM SEKRECYJNY TYPU III

Ta maszyna, często określana skrótem T3SS (Type III Secretory System), wstrzykuje śmiercionośne toksyny do komórek i jest wykorzystywana przez drapieżne bakterie54. Składa się z podjednostek, które również są maszynami, jak na przykład nanomaszyna zwana injektosomem55.

 

  1. SYSTEM SEKRECYJNY TYPU II

T2SS (Type II Secretory System) to złożona nanomaszyna, która przenosi białka przez zewnętrzną błonę bakterii56.

 

  1. HELIKAZA / TOPOIZOMERAZA

Helikaza i topoizomeraza są maszynami, które współdziałają ze sobą, rozwijając lub rozpakowując DNA przed procesem transkrypcji DNA na mRNA lub przed replikacją DNA57. Topoizomeraza pełni tę funkcję poprzez rozcięcie jednej nici DNA i przytrzymywanie drugiej nici, gdy odcięta nić ulega rozwijaniu58.

 

  1. DEGRADOSOM RNA

Degradosom RNA to „składający się z licznych białek kompleks biorący udział w procesie degradacji mRNA”59 albo przycinający cząsteczki RNA do ich aktywnych form60 u bakterii Escherichia coli. Ze względu na jego dużą wielkość „można [go] zakwalifikować jako supramolekularną maszynę przeznaczoną do przetwarzania i rozkładania RNA”61.

 

  1. SYSTEM FOTOSYNTETYCZNY

Procesy wykorzystywane przez rośliny do przekształcania światła w energię chemiczną to swego rodzaju maszyny molekularne62. Na przykład fotoukład I składa się z ponad 35 białek, licznych chlorofili i innych cząsteczek, które przekształcają światło w użyteczną energię w komórce. Układy „antenowe” pomagają zwiększyć ilość pochłanianego światła63. Aby ten szlak mógł funkcjonować prawidłowo, niezbędnych jest wiele złożonych cząsteczek.

Casey Luskin

 

Oryginał: Molecular Machines, „Evolution News & Science Today” [dostęp: 16 V 2025].

Przekład z języka angielskiego: Dariusz Sagan

 

Źródło zdjęcia: Pixabay

Ostatnia aktualizacja strony: 16.5.2025

Przypisy

  1. M.C. Wahl, C.L. Will, R. Lührmann, The Spliceosome: Design Principles of a Dynamic RNP Machine, „Cell” 2009, Vol. 136, No. 4, s. 701 [701–718], https://doi.org/10.1016/j.cell.2009.02.009.
  2. S.E. Butcher, The Spliceosome as Ribozyme Hypothesis Takes a Second Step, „Proceedings of the National Academy of Sciences USA” 2009, Vol. 106, No. 30, s. 12211 [12211–12212], https://doi.org/10.1016/j.cell.2009.02.009.
  3. T.W. Nilsen, The Spliceosome: The Most Complex Macromolecular Machine in the Cell?, „BioEssays” 2003, Vol. 25, No. 12, s. 1147 [1147–1149], https://doi.org/10.1002/bies.10394.
  4. D. Goodsell, Molecule of the Month: ATP Synthase, „Protein Data Bank” 2005, December [dostęp: 18 I 2025].
  5. Por. C. Mavroidis, A. Dubey, M.L. Yarmush, Molecular Machines; P.D. Boyer, The ATP Synthase – A Splendid Molecular Machine, „Annual Review of Biochemistry” 1997, Vol. 66, s. 717–749, https://doi.org/10.1146/annurev.biochem.66.1.717; S.M. Block, Real Engines of Creation, „Nature” 1997, Vol. 386, No. 6622, s. 217–219, https://doi.org/10.1038/386217a0.
  6. D. Goodsell, Molecule of the Month: Bacteriorhodopsin, „Protein Data Bank” 2002, March [dostęp: 18 I 2025].
  7. Por. W. Kühlbrandt, Bacteriorhodopsin – The Movie, „Nature” 2009, Vol. 406, No. 6796, s. 569–570, https://doi.org/10.1038/35020654.
  8. Por. C. Mavroidis, A. Dubey, M.L. Yarmush, Molecular Machines; R.D. Vale, The Molecular Motor Toolbox for Intracellular Transport, „Cell” 2003, Vol. 112, No. 4, s. 467–480, https://doi.org/10.1016/s0092-8674(03)00111-9.
  9. M. Piccolino, Biological Machines: From Mills to Molecules, s. 151.
  10. D. Goodsell, Molecule of the Month: Calcium Pump, „Protein Data Bank” 2004, March [dostęp: 18 I 2025].
  11. Por. C. Mavroidis, A. Dubey, M.L. Yarmush, Molecular Machines; R.D. Vale, The Molecular Motor Toolbox for Intracellular Transport; D. Goodsell, Molecule of the Month: Kinesin, „Protein Data Bank” 2005, April [dostęp: 18 I 2025].
  12. Por. S.A. Endow, Kinesin Motors as Molecular Machines, „BioEssays” 2003, Vol. 25, No. 12, s. 1212–1219, https://doi.org/10.1002/bies.10358.
  13. Por. N. Pfanner, M. Meijer, Mitochondrial Biogenesis: The Tom and Tim Machine, „Current Biology” 1997, Vol. 7, No. 2, s. R100–R103, https://doi.org/10.1016/S0960-9822(06)00048-0.
  14. D. Goodsell, Molecule of the Month: Calcium Pump.
  15. F. Malatesta et al., Structure and Function of a Molecular Machine: Cytochrome c Oxidase, „Biophysical Chemistry” 1995, Vol. 54, No. 1, s. 23 [1–33], https://doi.org/10.1016/0301-4622(94)00117-3.
  16. Por. D. Goodsell, Molecule of the Month: Cytochrome c Oxidase, „Protein Data Bank” 2004, March [dostęp: 18 I 2025].
  17. Por. H.C. Besche, A. Peth, A.L. Goldberg, Getting to First Base in Proteasome Assembly, „Cell” 2009, Vol. 138, No. 1, s. 25–28, https://doi.org/10.1016/j.cell.2009.06.035.
  18. Por. W. Baumeister et al., The Proteasome: Paradigm of a Self-Compartmentalizing Protease, „Cell” 1998, Vol. 92, No. 3, s. 367–380, https://doi.org/10.1016/s0092-8674(00)80929-0.
  19. J.-M. Peters, A. Tedeschi, J. Schmitz, The Cohesin Complex and Its Roles in Chromosome Biology, „Genes & Development” 2008, Vol. 22, No. 22, s. 3089 [3089–3114], https://doi.org/10.1101/gad.1724308.
  20. S. Jones, J. Sgouros, The Cohesin Complex: Sequence Homologies, Interaction Networks and Shared Motifs, „Genome Biology” 2001, Vol. 2, No. 3, numer artykułu: research0009.1–research0009.12, https://doi.org/10.1186/gb-2001-2-3-research0009. Por. też J. Mc Intyre et al., In vivo Analysis of Cohesin Architecture Using FRET in the Budding Yeast Saccharomyces cerevisiae, „The EMBO Journal” 2007, Vol. 26, No. 16, s. 3783–3793, https://doi.org/10.1038/sj.emboj.7601793.
  21. A.V. Strunnikov, Condensin and Biological Role of Chromosome Condensation, „Progress in Cell Cycle Research” 2003, Vol. 5, s. 361–367.
  22. Por. S.E. Glynn et al., Structures of Asymmetric ClpX Hexamers Reveal Nucleotide-Dependent Motions in a AAA+ Protein-Unfolding Machine, „Cell” 2009, Vol. 139, No. 4, s. 744–756, https://doi.org/10.1016/j.cell.2009.09.034.
  23. Por. A. Grakoui et al., The Immunological Synapse: A Molecular Machine Controlling T Cell Activation, „Science” 1999, Vol. 285, No. 5425, s. 221–227, https://doi.org/10.1126/science.285.5425.221.
  24. A. Keeley, D. Soldati, The Glideosome: A Molecular Machine Powering Motility and Host-Cell Invasion by Apicomplexa, „Trends in Cell Biology” 2004, Vol. 14, No. 10, s. 528–529 [528–532], https://doi.org/10.1016/j.tcb.2004.08.002.
  25. Por. M.G. Heiman, A. Engel, P. Walter, The Golgi-Resident Protease Kex2 Acts in Conjunction with Prm1 to Facilitate Cell Fusion During Yeast Mating, „The Journal of Cell Biology” 2007, Vol. 176, No. 2, s. 209–222, https://doi.org/10.1083/jcb.200609182.
  26. Por. B. Bukau, A.L. Horwich, The Hsp70 and Hsp60 Chaperone Machines, „Cell” 1998, Vol. 92, No. 3, s. 351–366, https://doi.org/10.1016/s0092-8674(00)80928-9.
  27. D. Goodsell, Molecule of the Month: Chaperones, „Protein Data Bank” 2002, August [dostęp: 19 I 2025].
  28. Por. The Birth, Assembly, and Death of Proteins, „National Library of Medicine. National Center for Biotechnology Information” [dostęp: 19 I 2025].
  29. E. Oancea, T. Meyer, Protein Kinase C as a Molecular Machine for Decoding Calcium and Diacylglycerol Signals, „Cell” 1998, Vol. 95, No. 3, s. 316 [307–318], https://doi.org/10.1016/s0092-8674(00)81763-8.
  30. TrePor. P. Bessonneau et al., The SecYEG Preprotein Translocation Channel Is a Conformationally Dynamic and Dimeric Structure, „The EMBO Journal” 2002, Vol. 21, No. 5, s. 995 [995–1003], https://doi.org/10.1093/emboj/21.5.995.ść
  31. D. Goodsell, Molecule of the Month: Hemoglobin, „Protein Data Bank” 2003, May [dostęp: 19 I 2025].
  32. S. Sun et al., The Structure of the Phage T4 DNA Packaging Motor Suggests a Mechanism Dependent on Electrostatic Forces, „Cell” 2008, Vol. 135, No. 7, s. 1251 [1251–1262], https://doi.org/10.1016/j.cell.2008.11.015.
  33. Tamże.
  34. Por. J. Torres-Rosell et al., The Smc5-Smc6 Complex and SUMO Modification of Rad52 Regulates Recombinational Repair at the Ribosomal Gene Locus, „Nature Cell Biology” 2007, Vol. 9, No. 8, s. 923–931, https://doi.org/10.1038/ncb1619.
  35. Por. E.A. Outwin et al., Smc5-Smc6-Dependent Removal of Cohesin from Mitotic Chromosomes, „Molecular and Cell Biology” 2009, Vol. 29, No. 16, s. 4363–4375, https://doi.org/10.1128/mcb.00377-09.
  36. Por. A Protein Complex That Untangles DNA, „Science Daily” 2006, July 16 [dostęp: 19 I 2025].
  37. C. Mavroidis, A. Dubey, M.L. Yarmush, Molecular Machines, s. 372.
  38. Por. R.D. Vale, The Molecular Motor Toolbox for Intracellular Transport.
  39. Por. E. Karsenti, I. Vernos, The Mitotic Spindle: A Self-Made Machine, „Science”, Vol. 294, No. 5542, s. 543–547, https://doi.org/10.1126/science.1063488; R. Paul et al., Computer Simulations Predict That Chromosome Movements and Rotations Accelerate Mitotic Spindle Assembly Without Compromising Accuracy, „Proceedings of the U.S. National Academy of Sciences” 2009, Vol. 106, No. 37, s. 15708–15713, https://doi.org/10.1073/pnas.0908261106.
  40. Por. J. Turner et al., The Internal Workings of a DNA Polymerase Clamp-Loading Machine, „The EMBO Journal” 1999, Vol. 18, No. 3, s. 771–783, https://doi.org/10.1093/emboj/18.3.771; DNA Polymerase: An Active Machine, „The Journal of Biological Chemistry”, 2007, Vol. 282, No. 39, numer artykułu: e99940, https://doi.org/10.1016/S0021-9258(20)58646-8.
  41. P.J. Rothwell, G. Waksman, A Pre-Equilibrium Before Nucleotide Binding Limits Fingers Subdomain Closure by Klentaq1, „The Journal of Biological Chemistry” 2007, Vol. 282, No. 39, s. 28884 [28884–28892], https://doi.org/10.1074/jbc.m704824200.
  42. D. Goodsell, Molecule of the Month: DNA Polymerase, „Protein Data Bank” 2003, May [dostęp: 20 I 2025].
  43. Por. J. Turner et al., The Internal Workings of a DNA Polymerase Clamp-Loading Machine.
  44. D. Goodsell, Molecule of the Month: DNA Polymerase.
  45. D. Goodsell, Molecule of the Month: RNA Polymerase, „Protein Data Bank” 2000, April [dostęp: 20 I 2025].
  46. C. Bustamante, J.R. Moffitt, Conclusion: Past, Present, and Future of Single-molecule Studies of Transcription, w: RNA Polymerases as Molecular Motors, eds. H. Buc, T. Strick, Royal Society of Chemistry Publishing, London 2009, s. 304 [302–314].
  47. S. Henikoff, K. Ahmad, H.S. Malik, The Centromere Paradox: Stable Inheritance with Rapidly Evolving DNA, „Science” 2001, Vol. 293, No. 5532, s. 1099 [1098–1102], https://doi.org/10.1126/science.1062939.
  48. A. Joglekar, K. Bloom, E.D. Salmon, In vivo Protein Architecture of the Eukaryotic Kinetochore with Nanometer Scale Accuracy, „Current Biology” 2009, Vol. 19, No. 8, s. 694 [694–699], https://doi.org/10.1016/j.cub.2009.02.056.
  49. Por. I.M. Cheeseman, A. Desai, Molecular Architecture of the Kinetochore-Microtubule Interface, „Nature Reviews Molecular Cell Biology” 2008, Vol. 9, No. 1, s. 33–46, https://doi.org/10.1038/nrm2310.
  50. Por. N.F. Lue, Closing the Feedback Loop: How Cells “Count” Telomere-Bound Proteins, „Molecular Cell” 2009, Vol. 33, No. 4, s. 413–414, https://doi.org/10.1016/j.molcel.2009.02.001.
  51. Tamże, s. 413.
  52. D. Goodsell, Molecule of the Month: Caspases, „Protein Data Bank” 2004, August [dostęp: 20 I 2025].
  53. Por. G.S. Salvesen, M. Renatus, Apoptosome: The Seven-Spoked Death Machine, „Developmental Cell” 2002, Vol. 2, No. 3, s. 256–257, https://doi.org/10.1016/s1534-5807(02)00137-5.
  54. Por. J.E. Galán, A. Collmer, Type III Secretion Machines: Bacterial Devices for Protein Delivery into Host Cells, „Science” 1999, Vol. 284, No. 5418, s. 1322–1328, https://doi.org/10.1126/science.284.5418.1322.
  55. Por. G.R. Cornelis, The Type III Secretion Injectisome, „Nature Reviews Microbiology” 2006, Vol. 4, No. 11, s. 811–825, https://doi.org/10.1038/nrmicro1526.
  56. Por. tamże.
  57. Por. M. Duguet, When Helicase and Topoisomerase Meet!, „Journal of Cell Science” 1997, Vol. 110, Pt. 12, s. 1345–1350, https://doi.org/10.1242/jcs.110.12.1345.
  58. Por. D. Goodsell, Molecule of the Month: Topoisomerases, „Protein Data Bank” 2006, January [dostęp: 20 I 2025].
  59. A.J. Carpousis, The RNA Degradosome of Escherichia coli: An mRNA-Degrading Machine Assembled on RNase E, „Annual Review of Microbiology” 2007, Vol. 61, s. 71 [71–87], https://doi.org/10.1146/annurev.micro.61.080706.093440.
  60. Por. M.J. Marcaida et al., The RNA Degradosome: Life in the Fast Lane of Adaptive Molecular Evolution, „Trends in Biochemical Sciences” 2006, Vol. 31, No. 7, s. 359–365, https://doi.org/10.1016/j.tibs.2006.05.005.
  61. Por. tamże, s. 362.
  62. M. Piccolino, Biological Machines: From Mills to Molecules.
  63. Por. D. Goodsell, Molecule of the Month: Photosystem I, „Protein Data Bank” 2001, October [dostęp: 20 I 2025].

Literatura:

1. Alberts B., The Cell as a Collection of Protein Machines: Preparing the Next Generation of Molecular Biologists, „Cell” 1998, Vol. 92, No. 3, s. 291–294, https://doi.org/10.1016/S0092-8674(00)80922-8.

2. A Protein Complex That Untangles DNA, „Science Daily” 2006, July 16 [dostęp: 19 I 2025].

3. Baumeister W. et al., The Proteasome: Paradigm of a Self-Compartmentalizing Protease, „Cell” 1998, Vol. 92, No. 3, s. 367–380, https://doi.org/10.1016/s0092-8674(00)80929-0.

4. Behe M.J., Czarna skrzynka Darwina. Biochemiczne wyzwanie dla ewolucjonizmu, tłum. Sagan, „Seria Inteligentny Projekt”, Fundacja En Arche, Warszawa 2020.

5. Besche H.C., Peth A., Goldberg A.L., Getting to First Base in Proteasome Assembly, „Cell” 2009, Vol. 138, No. 1, s. 25–28, https://doi.org/10.1016/j.cell.2009.06.035.

6. Bessonneau P. et al., The SecYEG Preprotein Translocation Channel Is a Conformationally Dynamic and Dimeric Structure, „The EMBO Journal” 2002, Vol. 21, No. 5, s. 995–1003, https://doi.org/10.1093/emboj/21.5.995.

7. Block S.M., Real Engines of Creation, „Nature” 1997, Vol. 386, No. 6622, s. 217–219, https://doi.org/10.1038/386217a0.

8. Boyer P.D., The ATP Synthase – A Splendid Molecular Machine, „Annual Review of Biochemistry” 1997, Vol. 66, s. 717–749, https://doi.org/10.1146/annurev.biochem.66.1.717.

9. Bukau B., Horwich A.L., The Hsp70 and Hsp60 Chaperone Machines, „Cell” 1998, Vol. 92, No. 3, s. 351–366, https://doi.org/10.1016/s0092-8674(00)80928-9.

10. Bustamante C., Moffitt J.R., Conclusion: Past, Present, and Future of Single-molecule Studies of Transcription, w: RNA Polymerases as Molecular Motors, eds. H. Buc, T. Strick, Royal Society of Chemistry Publishing, London 2009, s. 302–314.

11. Butcher S.E., The Spliceosome as Ribozyme Hypothesis Takes a Second Step, „Proceedings of the National Academy of Sciences USA” 2009, Vol. 106, No. 30, s. 12211–12212, https://doi.org/10.1016/j.cell.2009.02.009.

12. Carpousis A.J., The RNA Degradosome of Escherichia coli: An mRNA-Degrading Machine Assembled on RNase E, „Annual Review of Microbiology” 2007, Vol. 61, s. 71–87, https://doi.org/10.1146/annurev.micro.61.080706.093440.

13. Cech T.R., Crawling Out of the RNA World, „Cell” 2009, Vol. 136, No. 4, s. 599–602, https://doi.org/10.1016/j.cell.2009.02.002.

14. Cheeseman I.M., Desai A., Molecular Architecture of the Kinetochore-Microtubule Interface, „Nature Reviews Molecular Cell Biology” 2008, Vol. 9, No. 1, s. 33–46, https://doi.org/10.1038/nrm2310.

15. Cornelis G.R., The Type III Secretion Injectisome, „Nature Reviews Microbiology” 2006, Vol. 4, No. 11, s. 811–825, https://doi.org/10.1038/nrmicro1526.

16. Darwin K., O powstawaniu gatunków drogą doboru naturalnego, czyli o utrzymaniu się doskonałych ras w walce o byt. Dzieła wybrane, t. II, tłum. S. Dickstein, J. Nusbaum, „Biblioteka Klasyków Biologii”, Państwowe Wydawnictwo Rolnicze i Leśne, Warszawa 1959.

17. DeRosier D.J., The Turn of the Screw: The Bacterial Flagellar Motor, „Cell” 1998, Vol. 93, No. 1, s. 17–20, https://doi.org/10.1016/S0092-8674(00)81141-1.

18. DNA Polymerase: An Active Machine, „The Journal of Biological Chemistry”, 2007, Vol. 282, No. 39, numer artykułu: e99940, https://doi.org/10.1016/S0021-9258(20)58646-8.

19. Dobzhansky T., Nic w biologii nie ma sensu, jeżeli nie jest rozpatrywane w świetle teorii ewolucji, tłum. G. Malec, „Filozoficzne Aspekty Genezy” 2022, t. 19, nr 1, s. 93–108, https://doi.org/10.53763/fag.2022.19.1.197.

20. Duguet M., When Helicase and Topoisomerase Meet!, „Journal of Cell Science” 1997, Vol. 110, Pt. 12, s. 1345–1350, https://doi.org/10.1242/jcs.110.12.1345.

21. Endow S.A., Kinesin Motors as Molecular Machines, „BioEssays” 2003, Vol. 25, No. 12, s. 1212–1219, https://doi.org/10.1002/bies.10358.

22. Galán J.E., Collmer A., Type III Secretion Machines: Bacterial Devices for Protein Delivery into Host Cells, „Science” 1999, Vol. 284, No. 5418, s. 1322–1328, https://doi.org/10.1126/science.284.5418.1322.

23. Glynn S.E. et al., Structures of Asymmetric ClpX Hexamers Reveal Nucleotide-Dependent Motions in a AAA+ Protein-Unfolding Machine, „Cell” 2009, Vol. 139, No. 4, s. 744–756, https://doi.org/10.1016/j.cell.2009.09.034.

24. Goodsell D., Molecule of the Month: Aminoacyl-tRNA Synthetases, „Protein Data Bank” 2001, April [dostęp: 17 I 2025].

25. Goodsell D., Molecule of the Month: Antibodies, „Protein Data Bank” 2001, September [dostęp: 18 I 2025].

26. Goodsell D., Molecule of the Month: ATP Synthase, „Protein Data Bank” 2005, December [dostęp: 18 I 2025].

27. Goodsell D., Molecule of the Month: Bacteriorhodopsin, „Protein Data Bank” 2002, March [dostęp: 18 I 2025].

28. Goodsell D., Molecule of the Month: Calcium Pump, „Protein Data Bank” 2004, March [dostęp: 18 I 2025].

29. Goodsell D., Molecule of the Month: Caspases, „Protein Data Bank” 2004, August [dostęp: 20 I 2025].

30. Goodsell D., Molecule of the Month: Chaperones, „Protein Data Bank” 2002, August [dostęp: 19 I 2025].

31. Goodsell D., Molecule of the Month: Cytochrome c Oxidase, „Protein Data Bank” 2004, March [dostęp: 18 I 2025].

32. Goodsell D., Molecule of the Month: DNA Polymerase, „Protein Data Bank” 2000, May [dostęp: 20 I 2025].

33. Goodsell D., Molecule of the Month: Hemoglobin, „Protein Data Bank” 2003, May [dostęp: 19 I 2025].

34. Goodsell D., Molecule of the Month: Kinesin, „Protein Data Bank” 2005, April [dostęp: 18 I 2025].

35. Goodsell D., Molecule of the Month: Photosystem I, „Protein Data Bank” 2001, October [dostęp: 20 I 2025].

36. Goodsell D., Molecule of the Month: RNA Polymerase, „Protein Data Bank” 2003, April [dostęp: 20 I 2025].

37. Goodsell D., Molecule of the Month: Topoisomerases, „Protein Data Bank” 2006, January [dostęp: 20 I 2025].

38. Grakoui A. et al., The Immunological Synapse: A Molecular Machine Controlling T Cell Activation, „Science” 1999, Vol. 285, No. 5425, s. 221–227, https://doi.org/10.1126/science.285.5425.221.

39. Heiman M.G., Engel A., Walter P., The Golgi-Resident Protease Kex2 Acts in Conjunction with Prm1 to Facilitate Cell Fusion During Yeast Mating, „The Journal of Cell Biology” 2007, Vol. 176, No. 2, s. 209–222, https://doi.org/10.1083/jcb.200609182.

40. Henikoff S., Ahmad K., Malik H.S., The Centromere Paradox: Stable Inheritance with Rapidly Evolving DNA, „Science” 2001, Vol. 293, No. 5532, s. 1098–1102, https://doi.org/10.1126/science.1062939.

41. Joglekar A., Bloom K., Salmon E.D., In vivo Protein Architecture of the Eukaryotic Kinetochore with Nanometer Scale Accuracy, „Current Biology” 2009, Vol. 19, No. 8, s. 694–699, https://doi.org/10.1016/j.cub.2009.02.056.

42. Jones S., Sgouros J., The Cohesin Complex: Sequence Homologies, Interaction Networks and Shared Motifs, „Genome Biology” 2001, Vol. 2, No. 3, numer artykułu: research0009.1–research0009.12, https://doi.org/10.1186/gb-2001-2-3-research0009.

43. Karsenti E., Vernos I., The Mitotic Spindle: A Self-Made Machine, „Science”, Vol. 294, No. 5542, s. 543–547, https://doi.org/10.1126/science.1063488.

44. Keeley A., Soldati D., The Glideosome: A Molecular Machine Powering Motility and Host-Cell Invasion by Apicomplexa, „Trends in Cell Biology” 2004, Vol. 14, No. 10, s. 528–532, https://doi.org/10.1016/j.tcb.2004.08.002.

45. Khuong T.-A.V. et al., Crystalline Molecular Machines: A Quest Toward Solid-State Dynamics and Function, „Accounts of Chemical Research” 2006, Vol. 39, No. 6, s. 413–422, https://doi.org/10.1021/ar0680217.

46. Köcher T., Superti-Furga G., Mass Spectrometry-Based Functional Proteomics: From Molecular Machines to Protein Networks, „Nature Methods” 2007, Vol. 4, No. 10, s. 807–815, https://doi.org/10.1038/nmeth1093.

47. Kojima S., Blair D.F., The Bacterial Flagellar Motor: Structure and Function of a Complex Molecular Machine, „International Review of Cytology” 2004, Vol. 233, s. 93–134, https://doi.org/10.1016/s0074-7696(04)33003-2.

48. Kühlbrandt W., Bacteriorhodopsin – The Movie, „Nature” 2009, Vol. 406, No. 6796, s. 569–570, https://doi.org/10.1038/35020654.

49. Life: What A Concept! An Edge Special Event at Eastover Farm, „The Edge Foundation” 2008 [dostęp: 18 I 2025].

50. Lue N.F., Closing the Feedback Loop: How Cells “Count” Telomere-Bound Proteins, „Molecular Cell” 2009, Vol. 33, No. 4, s. 413–414, https://doi.org/10.1016/j.molcel.2009.02.001.

51. Malatesta F. et al., Structure and Function of a Molecular Machine: Cytochrome c Oxidase, „Biophysical Chemistry” 1995, Vol. 54, No. 1, s. 1–33, https://doi.org/10.1016/0301-4622(94)00117-3.

52. Marcaida M.J. et al., The RNA Degradosome: Life in the Fast Lane of Adaptive Molecular Evolution, „Trends in Biochemical Sciences” 2006, Vol. 31, No. 7, s. 359–365, https://doi.org/10.1016/j.tibs.2006.05.005.

53. Mavroidis C., Dubey A., Yarmush M.L., Molecular Machines, „Annual Review of Biomedical Engineering” 2004, Vol. 6, s. 363–395, https://doi.org/10.1146/annurev.bioeng.6.040803.140143.

54. Mc Intyre J. et al., In vivo Analysis of Cohesin Architecture Using FRET in the Budding Yeast Saccharomyces cerevisiae, „The EMBO Journal” 2007, Vol. 26, No. 16, s. 3783–3793, https://doi.org/10.1038/sj.emboj.7601793.

55. Meyer S.C., Podpis w komórce. DNA i świadectwa inteligentnego projektu, tłum. J. Chojak-Koźniewska, „Seria Inteligentny Projekt”, Fundacja En Arche, Warszawa 2021.

56. Neupert W., Highlight: Molecular Machines, „Biological Chemistry” 2005, Vol. 386, No. 8, s. 711, https://doi.org/10.1515/bc.2005.083.

57. Nicastro D., McIntosh J.R., Baumeister W., 3D Structure of Eukaryotic Flagella in a Quiescent State Revealed by Cryo-Electron Tomography, „Proceedings of the National Academy of Sciences USA” 2005, Vol. 102, No. 44, s. 15889–15894, https://doi.org/10.1073/pnas.0508274102.

58. Nilsen T.W., The Spliceosome: The Most Complex Macromolecular Machine in the Cell?, „BioEssays” 2003, Vol. 25, No. 12, s. 1147–1149, https://doi.org/10.1002/bies.10394.

59. Norcum M.T., Wolfe C.L., Warrington J.A., Three-Dimensional Working Model of the Multienzyme Aminoacyl-tRNA Synthetase Complex Determined by Computational Microscopy, „Microsc Microanal” 2005, Vol. 11, No. S02, s. 164–165, https://doi.org/10.1017/S1431927605501120.

60. Oancea E., Meyer T., Protein Kinase C as a Molecular Machine for Decoding Calcium and Diacylglycerol Signals, „Cell” 1998, Vol. 95, No. 3, s. 307–318, https://doi.org/10.1016/s0092-8674(00)81763-8.

61. Outwin E.A. et al., Smc5-Smc6-Dependent Removal of Cohesin from Mitotic Chromosomes, „Molecular and Cell Biology” 2009, Vol. 29, No. 16, s. 4363–4375, https://doi.org/10.1128/mcb.00377-09.

62. Pallen M.J., Matzke N.J., From The Origin of Species to the Origin of Bacterial Flagella, „Nature Reviews Microbiology” 2006, Vol. 4, No. 10, s. 784–790, https://doi.org/10.1038/nrmicro1493.

63. Pallen M.J., Penn C.W., Chaudhuri R.R., Bacterial Flagellar Diversity in the Post-Genomic Era, „Trends in Microbiology” 2005, Vol. 13, No. 4, s. 143–149, https://doi.org/10.1016/j.tim.2005.02.008.

64. Paul R. et al., Computer Simulations Predict That Chromosome Movements and Rotations Accelerate Mitotic Spindle Assembly Without Compromising Accuracy, „Proceedings of the U.S. National Academy of Sciences” 2009, Vol. 106, No. 37, s. 15708–15713, https://doi.org/10.1073/pnas.0908261106.

65. Peters J.-M., Tedeschi A., Schmitz J., The Cohesin Complex and Its Roles in Chromosome Biology, „Genes & Development” 2008, Vol. 22, No. 22, s. 3089–3114, https://doi.org/10.1101/gad.1724308.

66. Pfanner N., Meijer M., Mitochondrial Biogenesis: The Tom and Tim Machine, „Current Biology” 1997, Vol. 7, No. 2, s. R100–R103, https://doi.org/10.1016/S0960-9822(06)00048-0.

67. Piccolino M., Biological Machines: From Mills to Molecules, „Nature Reviews Molecular Cell Biology” 2000, Vol. 1, No. 2, s. 149–153, https://doi.org/10.1038/35040097.

68. Rothwell P.J., Waksman G., A Pre-Equilibrium Before Nucleotide Binding Limits Fingers Subdomain Closure by Klentaq1, „The Journal of Biological Chemistry” 2007, Vol. 282, No. 39, s. 28884–28892, https://doi.org/10.1074/jbc.m704824200.

69. Salvesen G.S., Renatus M., Apoptosome: The Seven-Spoked Death Machine, „Developmental Cell” 2002, Vol. 2, No. 3, s. 256–257, https://doi.org/10.1016/s1534-5807(02)00137-5.

70. Spronk H.M.H., Govers-Riemslag J.W.P., ten Cate H., The Blood Coagulation System as a Molecular Machine, „BioEssays” 2005, Vol. 25, No. 12, s. 1220–1228, https://doi.org/10.1002/bies.10360.

71. Staley J.P., Woolford J.L. Jr., Assembly of Ribosomes and Spliceosomes: Complex Ribonucleoprotein Machines, „Current Opinion in Cell Biology” 2009, Vol. 21, No. 1, s. 109–118, https://doi.org/10.1016/j.ceb.2009.01.003.

72. Strunnikov A.V., Condensin and Biological Role of Chromosome Condensation, „Progress in Cell Cycle Research” 2003, Vol. 5, s. 361–367.

73. Sun S. et al., The Structure of the Phage T4 DNA Packaging Motor Suggests a Mechanism Dependent on Electrostatic Forces, „Cell” 2008, Vol. 135, No. 7, s. 1251–1262, https://doi.org/10.1016/j.cell.2008.11.015.

74. The Birth, Assembly, and Death of Proteins, „National Library of Medicine. National Center for Biotechnology Information” [dostęp: 19 I 2025].

75. The Closest Look Ever At The Cell's Machines, „Science Daily” 2006, January 24 [dostęp: 17 I 2025].

76. Torres-Rosell J. et al., The Smc5-Smc6 Complex and SUMO Modification of Rad52 Regulates Recombinational Repair at the Ribosomal Gene Locus, „Nature Cell Biology” 2007, Vol. 9, No. 8, s. 923–931, https://doi.org/10.1038/ncb1619.

77. Transcript of Kitzmiller v. Dover Trial, Afternoon Session, 2005, November 3, s. 99–108.

78. Trevors J.T., Abel D.L., Chance and Necessity Do Not Explain the Origin of Life, „Cell Biology International” 2004, Vol. 28, No. 11, s. 729–739, https://doi.org/10.1016/j.cellbi.2004.06.006.

79. Turner J. et al., The Internal Workings of a DNA Polymerase Clamp-Loading Machine, „The EMBO Journal” 1999, Vol. 18, No. 3, s. 771–783, https://doi.org/10.1093/emboj/18.3.771.

80. Vale R.D., The Molecular Motor Toolbox for Intracellular Transport, „Cell” 2003, Vol. 112, No. 4, s. 467–480, https://doi.org/10.1016/s0092-8674(03)00111-9.

81. Wahl M.C., Will C.L., Lührmann R., The Spliceosome: Design Principles of a Dynamic RNP Machine, „Cell” 2009, Vol. 136, No. 4, s. 701–718, https://doi.org/10.1016/j.cell.2009.02.009.

Liczba wyświetleń: 32
Tagi: adenozyno-5’-trifosforan, aminoacylacja, aminokwas, apoptosom, apoptoza, ATP, bakteria, bakteriorodopsyna, białko, białko opiekuńcze, biologia, Bruce Alberts, błona komórkowa, błona mitochondrialna, Casey Luskin, centromer, chlorofil, chromatyna centromerowa, chromosom, ClpX, Craig Venter, Dariusz Sagan, darwinizm, darwinowska teoria ewolucji, David Goodsell, degradosom RNA, DNA, dobór naturalny, drożdże, dyneina cytoplazmatyczna, energia, energia chemiczna, energia kinetyczna, energia mechaniczna, energia słoneczna, enzym, Escherichia coli, falsyfikacja, foton, fotoukład I, gen, genom, genom wirusowy, genomika, George Church, glideosom, helikaza, helisa, hemoglobina, Hsp60, Hsp70, injektosom, instrukcja genetyczna, inteligentny projekt, intron, inżynieria, inżynieria odwrotna, Karol Darwin, kaskada krzepnięcia krwi, kaspaza, Kex2, kinaza białkowa C, kinetochor, kohezyna, komórka, kompleks białkowy, kompleks ClpP, kompleks makromolekularny, kompleks MRX, kompleks Tim, kompleks Tom, kondensacja chromosomów, kondensyna, konformacja białka, limfocyt, limfocyt T, macierz mitochondrialna, Marco Piccolino, maszyna, maszyna białkowa, maszyna biologiczna, maszyna makromolekularna, maszyna molekularna, maszyna RNA, maszyna supramolekularna, maszyneria degradacji białek, maszyneria replikacji DNA, maszyneria syntezy białek, maszyneria translokacyjna, maszyneria życia, Michael J. Behe, miejsce splicingu, mikrotubula, miozyna, mitoza, mRNA, nanomaszyna chemiosmotyczna, nauka, nić DNA, nić matrycowa DNA, nieredukowalna złożoność, nieredukowalny rdzeń, odpowiedź immunologiczna, oksydaza cytochromu c, organizm żywy, plan, podział komórkowy, polimeraza DNA, polimeraza RNA, polinukleotyd, pompa wapniowa, połączenie neksynowe, pre-mRNA, proces degradacji mRNA, proces niekierowany, Projekt Poznania Ludzkiego Genomu, prokapsyd, proteasom, proteasom 26S, proton, protonowy gradient elektrochemiczny, przeciwciało, ramię dyneinowe, reakcja redoks, replikacja DNA, replikacja komórki, retinal, RNA, RNA informacyjny, roślina, ruch, rybosom, rzęska, rzęska eukariotyczna, sfałdowanie białka, silnik kinezynowy, silnik miozynowy, silnik molekularny, silnik obrotowy, silnik pakujący, silnik zaburtowy, siła, Smc5/Smc6, spliceosom, splicing alternatywny, światło, swoista odpowiedź immunologiczna, sygnał diacyloglicerolowy, sygnał wapniowy, synapsa immunologiczna, syntaza ATP, syntaza ATP F0F1, syntetaza aminoacylo-tRNA, synteza białek, system fotosyntetyczny, system sekrecyjny typu II, system sekrecyjny typu III, T4 DNA, telomer, telomeraza, teoria Darwina, teoria ewolucji, teoria niekierowanej ewolucji darwinowskiej, teoria stopniowej ewolucji, Theodosius Dobzhansky, topoizomeraza, transkrypcja, transkrypcja DNA, translacja, translokon SecYEG, tRNA, tubulina, układ antenowy, układ biologiczny, układ immunologiczny, układ nieredukowalnie złożony, układ ożywiony, wiadomość w sensie Shannona, wić bakteryjna, wirus, wrażliwość na mutacje, wrzeciono podziałowe, wyciszanie genów, zasada azotowa nukleotydu, życie, złożoność

Dodaj komentarz

Twój adres e-mail nie zostanie opublikowany. Wymagane pola są oznaczone *