Obrona tezy Douglasa Axe’a o rzadkim występowaniu sfałdowań białekCzas czytania: 24 min

W roku 2000 i 2004 Douglas Axe, aktualnie pracownik naukowy Discovery Institute, opublikował na łamach czasopisma „Journal of Molecular Biology” ważne artykuły na temat rzadkiego występowania sfałdowań białek¹. Axe badał enzym beta-laktamazę u bakterii E. coli i odkrył, że prawdopodobieństwo, iż losowa sekwencja 153 aminokwasów utworzy stabilne, funkcjonalne sfałdowanie potrzebne dla większej domeny w tym enzymie, jest bardzo małe, ponieważ wynosi 1 na 10⁷⁷. Axe prowadził te badania podczas stażu podoktorskiego w Centre for Protein Engineering (CPE) w Cambridge. W książce Niepodważalne. Jak biologia potwierdza naszą intuicję, że życie jest zaprojektowane² Axe wyjaśnia, że wyniki jego badań mają poważne następstwa.

Nie omieszkali tego zauważyć jego krytycy – w tym teolog Erkki Vesa Rope Kojonen, do którego powrócimy wkrótce. W serii postów na blogu „Evolution News & Science Today” przedstawiliśmy krytykę zaproponowanej przez Kojonena koncepcji projektu w przyrodzie. Nasza analiza i obrona twierdzeń Axe’a służy jako bezpośredni, empiryczny test postulowanej przez Kojonena hipotezy projektu.

Konfrontacja z Alanem Fershtem

W pełnym napięcia fragmencie książki doktor Axe opisuje, co się mu przytrafiło, kiedy kierownik jego stażu podoktorskiego, Alan Fersht, zapytał go o jego powiązania z teorią inteligentnego projektu:

Był luty 2002 roku,kiedy jako jedna z pierwszych osób pojawiłem się w laboratorium. Alan miał w zwyczaju robić obchód po pracowniach, ale czynił to w godzinach późniejszych, kiedy badania na dobre się już rozpoczęły. Tego poranka pojawił się jednak wcześniej, aby zamienić ze mną kilka słów. Wydawał się spięty. Zbliżył się do mnie, jakby miał jakąś ważną sprawę do omówienia, ale najwyraźniej nie wiedział, jak zacząć rozmowę. […]

Alan wspomniał, że właśnie wysłuchał programu radiowego w BBC poruszającego kwestię teorii inteligentnego projektu, a następnie z pewnym zakłopotaniem zadał mi kilka pytań.

– Czy znasz Williama Dembskiego?

– Tak.

– To pewnie znasz też jego teorię inteligentnego projektu?

– Tak.

– Powiedz mi zatem, kto jest projektantem?³

Oznaka kłopotów

Axe zauważył następnie: „tego lutowego poranka wydawało mi się, że pytania zadawane przez Alana do niczego nie prowadzą”⁴. Jednak to, że kierownik wypytywał go o jego osobiste przekonania religijne, było wyraźną oznaką kłopotów. Był to jednocześnie wyraz błędnych mniemań i głęboko zakorzenionych uprzedzeń wielu ludzi w stosunku do teorii inteligentnego projektu. Axe opowiedział dalej, co naprawdę działo się w kuluarach:

Kilka lat później w artykule na temat Biologic Institute opublikowanym w „New Scientist” (któremu nadano tytuł The God Lab⁵ [Boskie laboratorium]) ujawniono, że jeden z moich współpracowników w CPE naciskał Alana, aby ten, z uwagi na moje powiązanie z teorią inteligentnego projektu, zwolnił mnie z pracy. Zgodnie z tym artykułem Alan odmówił, oznajmiając: „Pracowników laboratorium zawsze traktowałem z wyrozumiałością, dlatego stwierdziłem, że nie zamierzam go zwolnić. On po prostu zadawał zasadne pytania o sposób fałdowania się białek”. Autorka tekstu twierdziła, że opuściłem CPE po „dyskusji między [mną] a Fershtem na temat implikacji badań prowadzonych w laboratorium tego drugiego”.

Prawda jest taka, że Alan w końcu uległ pracownikowi, który domagał się zwolnienia mnie z pracy, aczkolwiek wierzę Alanowi, iż przez jakiś czas się temu sprzeciwiał. Kiedy już postanowił mnie zwolnić, dziwny sposób, w jaki to zrobił, uznałem za wyraz niechęci. Nie doszło między nami do żadnej szczerej rozmowy, a nawet nie spotkaliśmy się twarzą w twarz. Kiedy wszyscy zebrali się, aby zwyczajowo się ze mną pożegnać, Alan w ogóle się nie zjawił. Jedenastego marca 2002 roku otrzymałem jedynie e-mail od jego asystenta, w którym przeczytałem, że w CPE jest „bardzo mało stołów laboratoryjnych”. Alan zaproponował następujące rozwiązanie tego problemu: „Proszę zwolnić stanowisko najszybciej, jak to tylko możliwe, najpóźniej z końcem marca”⁶.

Naukowe zarzuty do wyników badań Axe’a

Wygląda więc na to, że przez badania prowadzące do wniosku o rzadkim występowaniu sekwencji białkowych Axe został wykluczony z Centre for Protein Engineering w Cambridge. Był to jednak zaledwie jeden z wielu przypadków, kiedy wyniki jego badań nie spodobały się pewnym ludziom. Na przestrzeni wielu lat tylko nieliczni krytycy postawili naukowe zarzuty do wyników badań Axe’a. We względnie niedawno opublikowanym artykule On the Relationship between Design and Evolution⁷ [O relacji między hipotezą projektu a teorią ewolucji], w którym przedstawiliśmy krytykę książki Kojonena The Compatibility of Evolution and Design⁸ [Zgodność między teorią ewolucji a hipotezą projektu], oceniliśmy (wspólnie z naszymi współautorami – Stephenem Dilleyem i Emily Reeves) twierdzenia tych krytyków i wykazaliśmy, gdzie popełniają oni błędy. Jak czytelnicy niniejszej serii tekstów wiedzą, poddaliśmy krytyce podjętą przez Kojonena pomysłową próbę pogodzenia ze sobą teorii ewolucji głównego nurtu i jego szczególnego ujęcia projektu. Oto istotny dla tej kwestii fragment naszego artykułu:

W ramach różnych badań wykazano, że w przypadku wielu białek funkcjonalne sekwencje stanowią niezwykle małą proporcję fizycznie możliwych sekwencji aminokwasów. Na przykład wyniki przeprowadzonych przez Axe’a badań⁹ większej domeny białka beta-laktamazy wskazują na to, że tylko 1 na 10⁷⁷ sekwencji jest funkcjonalnych – występują więc one zdumiewająco rzadko. Tak małą częstość ich występowania można uznać za świadectwo, że ewolucja wielu białek wskutek działania ślepego procesu ewolucyjnego drogą losowych mutacji i doboru naturalnego jest bardzo trudna.

Oczywiście powszechną reakcją na te dane jest twierdzenie, że „rzadkie występowanie białek” dotyczy tylko wybranych rodzajów białek, a wiele innych nie występuje tak rzadko. Inaczej mówiąc, wiele rodzajów białek może mieć sekwencje pełniące funkcje, które są powszechniejsze w przestrzeni sekwencji i dlatego ich ewolucja jest łatwiejsza. Jak ujął to Kojonen: „inni argumentują, że funkcjonalne białka występują znacznie powszechniej”¹⁰. Według niego wyniki badań Axe’a¹¹ są obalane przez wyniki badań Pengfeia Tiana i Roberta B. Besta¹². Również Dennis Venema podważa wyniki badań Axe’a¹¹, ponieważ uważa, że „funkcjonalne białka nie występują rzadko w przestrzeni sekwencji”¹³. Co ważne, Kojonen ma rację, że niektóre białka mogą ewoluować łatwiej niż inne. Zwracają na to uwagę niektórzy naukowcy. Niemniej bardzo duża proporcja białek zdaje się przekraczać zasięg mutacji i selekcji.

Tymczasem Tian i Best¹⁴ przedstawiają wiele danych, które w istocie potwierdzają ogólną tezę Axe’a o rzadkim występowaniu białek. Donieśli oni, że prawdopodobieństwa funkcjonalności dziesięciu domen pewnych białek znajdują się w zakresie od 1 na 10²⁴ do 1 na 10¹²⁶. Nawet jeśli jednak w odniesieniu do teorii ewolucji przyjmiemy szczodre założenia, to wyniki innych badań wskazują na to, że trzy z tych dziesięciu domen badanych przez Tiana i Besta mogły powstać wskutek niekierowanego ewolucyjnego wyszukiwania przestrzeni sekwencji. Na przykład pewien zespół badaczy¹⁵ obliczył, że w całej historii życia na Ziemi dostępnych było co najwyżej 10³⁸ prób do wyewoluowania jakiegoś nowego białka. Jeśli więc powstanie jakiejś domeny białka ma prawdopodobieństwo mniejsze niż 10–38, to jest mało prawdopodobne, że powstało ono w wyniku działania procesu losowych mutacji i doboru naturalnego. Siedem z dziesięciu domen badanych przez Tiana i Besta ma prawdopodobieństwo mniejsze niż 10^–38. Pomimo więc, że Kojonen posiłkuje się wynikami badań Tiana i Besta, aby argumentować, że „specyficzność wymagana do uzyskania jakiejś funkcjonalnej sekwencji aminokwasów”¹⁰ może być mniejsza w przypadku niektórych rodzajów białek, te wyniki dostarczają mocnych świadectw empirycznych przemawiających za tym, że wiele rodzajów białek ma funkcjonalne sekwencje, które występują tak rzadko, iż znajdują się poza zasięgiem standardowych mechanizmów ewolucyjnych.

Kojonen¹⁶ przytacza również wyniki badań innego zespołu badaczy¹⁷ w celu obalenia (albo złagodzenia) wniosku Axe’a o rzadkim występowaniu białek. Zespół ten doniósł, że prawdopodobieństwo wyewoluowania enzymu mutazy choryzmianowej wynosi 1 na 10²³, co Kojonen uznaje za wskazówkę, że sekwencje funkcjonalnych białek mogą być „powszechniejsze niż w przypadku białka badanego przez Axe’a”¹⁰. Jednak fakt, że mutaza choryzmianowa jest sekwencją powszechniejszą, nie jest zaskakujący, zważywszy na to, że jej funkcja wymaga prostszego sfałdowania niż typowe enzymy, takie jak badana przez Axe’a beta-laktamaza¹¹. Czy mutaza choryzmianowa mogła wyewoluować? Jeśli mogła, to i tak nie wskazywałoby to na słuszność tezy Kojonena: to, że jakieś prostsze białka mogły wyewoluować, nie oznacza, że wszystkie bardziej złożone białka (albo nawet ich większość) mogły powstać w wyniku procesu ewolucji. Aby jednak [model Kojonena] był poprawny, mechanizmy ewolucyjne muszą nadawać się do tego zadania we wszystkich przypadkach, a nie tylko w niektórych.

Możliwość wyewoluowania względnie prostych białek prowadzi jednak do innego zarzutu. Arthur Hunt¹⁸ zadaje tego typu pytanie: jeśli proste białko jest w stanie wyewoluować, to czy może też przekształcić się w białko bardziej złożone? Albo konkretniej: jeśli założy się, że względnie proste białko, takie jak mutaza choryzmianowa, może wyewoluować, to dlaczego nie miałoby przekształcić się w bardziej złożone białko, nawet w takie, które ma funkcjonalną sekwencję występującą równie rzadko, jak to badane przez Axe’a?¹⁹

Jeden z autorów niniejszego tekstu – Brian Miller – posłużył się ostatnio łatwą do zrozumienia analogią ilustrującą, dlaczego proste białko nie mogło wyewoluować w białko bardziej złożone, które występuje nawet umiarkowanie rzadko²⁰.

Odpowiadamy Dennisowi Venemie

Jeden z krytyków Axe’a – Dennis Venema – omawia przykład białek pozbawionych struktury trzeciorzędowej. Oto nasza odpowiedź:

Na przykład Venema zwraca uwagę na białka pozbawione struktury trzeciorzędowej (IDP – od intrinsically disordered proteins), pisząc, że „nie muszą być stabilnie sfałdowane, by móc funkcjonować”²¹, a w związku z tym stanowią typ białek, które mają mniej ściśle ograniczone sekwencje i przypuszczalnie mogą łatwiej ewoluować. IDP pełnią fundamentalnie odmienne funkcje (na przykład wiążą się z wieloma powierzchniami białek) w porównaniu z badanymi przez Axe’a¹¹ białkami o dobrze określonych strukturach (na przykład enzymami odgrywającymi kluczowe role w katalizowaniu specyficznych reakcji). Axe²² również odpowiedział Venemie, zauważając, że Venema błędnie oszacowuje złożoność IDP. Axe wskazał, że IDP nie są zupełnie niesfałdowane, a „lepszy termin” w odniesieniu do nich to „białka fałdujące się warunkowo”. Zauważył on też, że w cytowanym przez Venemę obszernym artykule przeglądowym na temat IDP wykazano, iż IDP mogą się fałdować – mogą przechodzić „sprzężone fałdowanie się i wiązanie”, istnieje bowiem „mechanizm, za pomocą którego nieuporządkowane motywy interakcji łączą się ze swoimi celami i tworzą sfałdowania po związaniu się z nimi”²³. W cytowanym przed chwilą artykule zauważono również, że IDP często nie pełnią należycie swoich funkcji po przejściu mutacji, co wskazuje na to, że mają one sekwencje specjalnie dostosowane do swoich funkcji: „mutacje w [IDP] albo zmiany ich ilości w komórce mają powiązanie z chorobami”²⁴. Biorąc pod uwagę złożoność IDP, Axe doszedł do następującego wniosku: „Jeśli Venema uważa, że te warunkowe sfałdowania są łatwymi ewolucyjnymi punktami wyjścia do tworzenia przez mutacje i selekcję białek fałdujących się bezwarunkowo, to jest on w wielkim błędzie. Oba rodzaje białek funkcjonują w komórkach w bardzo zorganizowany sposób, oba wymagają właściwych sekwencji aminokwasów do pełnienia swoich funkcji składowych, które składają się na funkcję wyższego rzędu całego organizmu”²⁵.

Venema²⁶ argumentuje również, że funkcjonalne białka łatwo podlegają ewolucji. Przytacza on wyniki badań pewnego zespołu badaczy²⁷, którzy genetycznie zmodyfikowali bakterię E. coli, tak aby wytworzyć RNA składający się z ~500 zasad azotowych nukleotydów (150 zasad azotowych było losowych) i kodujący liczące 62 aminokwasy białko (50 aminokwasów było losowych). Badacze donieśli, że 25% losowych sekwencji zwiększa tempo wzrostu komórki. Niestety, błędnie zinterpretowali oni uzyskane przez siebie wyniki. Zwrócili na to uwagę Caroline Weisman i Sean Eddy, którzy mieli „zastrzeżenia co do poprawności wniosku tych badaczy, że 25% uzyskanych przez nich losowych sekwencji wywołuje korzystne skutki”²⁸. Oto dlaczego Weisman i Eddy mieli te zastrzeżenia: autorzy rozważanego przez nich artykułu nie porównali tempa wzrostu komórek zawierających wprowadzony przez nich kod genetyczny z tempem wzrostu normalnych komórek bakteryjnych, lecz z tempem wzrostu komórek przenoszących „wektor zerowy” – fragment DNA, z którego powstaje ustalony, składający się z 350 zasad azotowych nukleotydów RNA (ten RNA nie zawiera 150 losowych zasad azotowych). Weisman i Eddy wyjaśniają, że wektor zerowy „nie jest ani nieużywany, ani nieszkodliwy”, ponieważ „przy wysokich poziomach [ekspresji] tworzy liczącą 38 aminokwasów otwartą ramkę odczytu”²⁹. Skoro jednak ten „wektor zerowy” i jego transkrypty nie przynoszą żadnych korzyści bakterii, to jego wysokie poziomy ekspresji marnotrawią zasoby komórkowe, co – jak zauważają Weisman i Eddy – „jest szkodliwe dla żywiciela E. coli”²⁹.  Powodem, dla którego losowy peptyd niekiedy zapewniał względne korzyści bakterii E. coli, było to, że w pewnych przypadkach (25%) prawdopodobnie interferował on z procesem produkcji transkryptu „wektora zerowego” lub białka, co chroniło żywiciela E. coli przed marnotrawieniem zasobów. Jak ujęli to Weisman i Eddy, „łatwo jest wyobrazić sobie, że ulegające wysokiej ekspresji losowy RNA lub sekwencja białkowa osłabią funkcjonowanie, na przykład w wyniku agregacji albo interferując z danym składnikiem komórki w jakiś inny sposób”³⁰. Tak Axe interpretuje wyniki rozważanych tutaj badań³¹: „Każdy śmieć, który spowalnia proces tworzenia większej ilości śmieci, osłabiając trochę funkcjonowanie, zapewnia korzyść selekcyjną. Takie sekwencje są „dobre” tylko w tym wysoce sztucznym kontekście, tak jak wetknięcie kija między łopatki wentylatora elektrycznego jest „dobre”, jeśli musimy szybko zatrzymać obracające się łopatki”²⁵.

Inaczej mówiąc, na poziomie molekularnym to losowe białko nie pełniło żadnej nowej, złożonej funkcji, lecz prawdopodobnie interferowało z procesem transkrypcji lub translacji własnego RNA – można powiedzieć, że jest to hipoteza „dewolucji”, która jest zgodna z tezą Michaela Behego, że ewolucyjnie korzystne cechy często niszczą bądź osłabiają funkcję na poziomie molekularnym³². W każdym razie autorzy omawianego tutaj artykułu³¹ wykazali, że 25% losowych sekwencji potrafiło hamować ekspresję „wektora zerowego” u E. coli, ale nie wykazali, że przynosi to korzyści niezmodyfikowanym, normalnym bakteriom.

Wreszcie, Venema przytacza wyniki badań jeszcze innego zespołu badaczy³³, przekonując o powstaniu występującego w drożdżach białka BSC4 de novo, co ma rzekomo wskazywać na to, że „nowe geny kodujące nowe, funkcjonalne białka mogą powstawać z sekwencji, które wcześniej nie kodowały żadnego białka”²¹. W cytowanym artykule nie ma jednak żadnych obliczeń dotyczących ani rzadkiego występowania sekwencji tego białka, ani jego zdolności do ewoluowania drogą mutacji i selekcji. Świadectwa na rzecz tego twierdzenia są wyłącznie efektem wnioskowania, mają charakter pośredni, a ich podstawą jest głównie ograniczony zakres taksonomiczny rozpatrywanego genu, co według autorów oznacza, że ten gen wyewoluował de novo. Axe przedstawia alternatywną interpretację: „Zaobserwowane fakty są takie, jakie są: drożdże piwowarskie mają gen, który nie występuje w takim samym stanie u podobnych gatunków drożdży i wydaje się pełnić pewnego rodzaju funkcję wspierającą. Problem polega na tym, jak te fakty interpretować. I właśnie w tym miejscu rozmijamy się z Venemą. […] Są inne interpretacje faktów dotyczących białka BSC4. Zgodnie z jedną z nich podobne gatunki drożdży przenosiły kiedyś podobny gen, ale teraz już go utraciły. To, że wariant tego genu u drożdży piwowarskich ma kodon terminacyjny, który zmniejsza jego pełną ekspresję do około 9% w porównaniu z tym, co obserwujemy w normalnych warunkach, wydaje się lepiej zgadzać z tezą, że ten gen ulega dewolucji, nie zaś ewolucji”²⁵,¹⁹.

Kontrprzykład dla wyników badań Axe’a

W artykule bliżej analizujemy enzym mutazę choryzmianową, który według Kojonena stanowi kontrprzykład dla wyników badań Axe’a. Najpierw wyjaśniamy, że funkcjonalna złożoność mutazy choryzmianowej w istocie nie jest porównywalna do badanego przez Axe’a enzymu beta-laktamazy:

Funkcją mutazy choryzmianowej jest katalizowanie przekształcenia choryzmianu w prefenian za pośrednictwem łańcuchów bocznych aminokwasów w jej miejscu aktywnym, co ogranicza konformacyjne stopnie swobody choryzmianu. Zasadniczo tworzy ona jedynie komorę bądź jamkę, w której utrzymywana jest pewna konkretna cząsteczka, co ogranicza zdolność tej cząsteczki do przechodzenia zmian. Natomiast beta-laktamaza wymaga precyzyjnego umiejscowienia i zorientowania łańcuchów bocznych aminokwasów z odrębnych domen, co przyczynia się do hydrolizy wiązania peptydowego w charakterystycznym czteroczłonowym pierścieniu beta-laktamowym. Ta funkcja wymaga bardziej złożonego sfałdowania niż w przypadku mutazy choryzmianowej. Axe porównał beta-laktamazę właśnie do mutazy choryzmianowej i zauważył, że sfałdowanie beta-laktamazy „jest bardziej złożone ze względu na swoją większą wielkość, liczbę składników strukturalnych (pętli, helis i nici) oraz stopień, w jakim formowanie się tych składników jest nieodłącznie związane z tworzeniem się struktury trzeciorzędowej (co na ogół dotyczy nici i pętli, ale nie helis)”³⁴,¹⁹.

Następnie zastanawiamy się nad tym, dlaczego podjęta przez Kojonena próba odwołania się do „precyzyjnego dostrojenia” mającego umożliwiać ewolucję takich białek jak mutaza choryzmianowa może w istocie stwarzać problemy dla przekonania o ewoluowalności innych białek. Twierdzenia „nic za darmo” wskazują na to, że bardzo trudno jest wyobrazić sobie scenariusz mówiący o precyzyjnym dostrojeniu, które wspomagałoby ewolucję wszystkich rodzajów białek. To dlatego że ukierunkowanie umożliwiające ewoluowalność jednego rodzaju białka prawdopodobnie utrudniałoby ewolucję innych rodzajów białek:

Kojonen próbuje obejść ten problem, argumentując, że fizyczne właściwości białek są „precyzyjnie dostrojone”, tak aby prowadzić do gromadzenia się funkcjonalnych sekwencji, co umożliwia rozszerzenie bardzo wąskich ścieżek na złożone białka o rzadko występujących funkcjonalnych sekwencjach. To ukierunkowanie skutkowałoby większą powszechnością funkcjonalnych sekwencji na ścieżkach prowadzących do nowych białek niż w innych regionach przestrzeni sekwencji. Takie ukierunkowanie najprawdopodobniej nie wspomagałoby ewolucji większości rodzajów białek. Można sądzić, że ukierunkowanie rozkładu funkcjonalnych sekwencji w przestrzeni sekwencji za pomocą praw fizyki podlegałoby takim samym ograniczeniom, jak ukierunkowanie algorytmów stosowanych w programach wyszukiwania ewolucyjnego. W związku z tym zagadnienie ewolucji białek podpada pod twierdzenia „nic za darmo”, zgodnie z którymi żaden algorytm nie znajdzie – ogólnie rzecz biorąc – celów (na przykład nowych białek) szybciej niż wyszukiwanie losowe. Algorytm może wspomóc znalezienie jednego celu (na przykład jakiegoś specyficznego białka), ale jest równie prawdopodobne, że będzie utrudniał znalezienie innego celu³⁵. Mimo więc, że Kojonen przyznaje, iż białka występują niekiedy zbyt rzadko, by mogły powstać bezpośrednio w wyniku losowego wyszukiwania, to nie bierze on pod uwagę stopnia, w jakim rzadkie występowanie pociąga za sobą odizolowanie, i dlaczego często musi to stanowić przeszkodę w dalszej ewolucji białek. Różne rodzaje białek mają zupełnie odmienne sekwencje aminokwasów, właściwości fizyczne, dynamikę konformacyjną i funkcje. Każde ukierunkowanie, które może wspomagać ewolucję jednego rodzaju białka, niemal na pewno będzie utrudniało ewolucję innego rodzaju białka. Inaczej mówiąc, prawdopodobieństwo istnienia ciągłych ścieżek prowadzących do niektórych rodzajów białek byłoby jeszcze mniejsze, niż gdyby rozkład funkcjonalnych sekwencji był losowy¹⁹.

Uważamy, że nasz artykuł dostarcza jak dotychczas najpełniejszego zestawu odpowiedzi krytykom Axe’a, i żywimy nadzieję, że pod tym względem okaże się przydatny dla osób zainteresowanych tym tematem.

Szersza perspektywa

Warto może jeszcze powiedzieć coś o tym, jak nasza obrona ustaleń Axe’a wpisuje się w naszą ogólną argumentację przedstawioną w artykule opublikowanym na łamach czasopisma „Religions”. Kluczowe dla modelu Kojonena jest jego twierdzenie, że aby ewolucja była w stanie tworzyć złożoność biologiczną, muszą istnieć umożliwiające to „precyzyjnie dostrojone” warunki wstępne (oraz gładkie krajobrazy przystosowania). Te warunki wstępne (oraz krajobrazy) stanowią w modelu Kojonena element „projektu”: w jego przekonaniu Bóg zaprojektował prawa przyrody, które dały początek precyzyjnie dostrojonym warunkom wstępnym i krajobrazom przystosowania, które umożliwiły z kolei skuteczny przebieg ewolucji.

Jeśli – jak twierdzi Kojonen – rzeczywiście istnieją precyzyjnie dostrojone warunki wstępne oraz gładkie krajobrazy przystosowania, to powinny być one empirycznie wykrywalne. Można na przykład przeanalizować, czy funkcjonalne sfałdowania białek mogą ewoluować w inne funkcjonalne sfałdowania białek drogą takich procesów naturalnych, jak mechanizm mutacji i selekcji. Wyniki badań Axe’a – jak również innych naukowców – wskazują na to, że ta możliwość jest niewiarygodna. Białka nie mogą ewoluować w ten sposób. Empiryczne twierdzenie Kojonena jest fałszywe, a w związku z tym fałszywe są również jego konkretne twierdzenia na temat projektu. We Wszechświecie nie ma precyzyjnie dostrojonych warunków wstępnych ani gładkich krajobrazów przystosowania, które zgodnie z modelem Kojonena miały być skutkiem aktywności Projektanta.

Naszym głównym celem nie jest krytyka teorii ewolucji. Zważywszy jednak na sposób, w jaki Kojonen ujmuje rozważaną przez siebie kwestię, te same świadectwa empiryczne, które stanowią problem dla jego ujęcia projektu, okazują się jednocześnie problematyczne dla teorii ewolucji głównego nurtu. W pewnym sensie upiekliśmy dwie pieczenie na jednym ogniu.

Brian Miller, Casey Luskin

Oryginał: Defending Douglas Axe on the Rarity of Protein Folds, „Evolution News & Science Today” 2023, November 29 [dostęp: 21 II 2024].

Przekład z języka angielskiego: Dariusz Sagan

Literatura: